¿Qué tipo de fuerza se presenta en las proteínas?

Al igual que en el plegamiento de las proteínas las fuerzas que dominan entre las subunidades de todo complejo proteico son las interacciones hidrofóbicas, Fuerzas de van der Waals, puentes de hidrógeno y fuerzas iónicas entre las cadenas laterales de los aminoácidos que conforman cada proteína.

La estructura de las proteínas esta estabilizada por diferentes tipos de enlaces, como enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro), enlaces por puentes de hidrógeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones hidrofóbicas, enlaces salinos (interacciones electrostáticas) o las fuerzas de los ...

Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína.

Fuerzas intermoleculares:

Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro​ (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Fuerzas que estabilizan

Si son varias subunidades que se unen para formar una estructura cuaternaria, las fuerzas estabilizadoras serán enlaces no covalentes (nunca puentes disulfuro ya que son enlaces covalentes).

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

Las proteínas se dividen en cuatro niveles de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica.

Las fuerzas de Van der Waals incluyen atracciones entre átomos, moléculas y superficies. Difieren del enlace covalente y del enlace iónico en que están causados por correlaciones en las polarizaciones fluctuantes de partículas cercanas (una consecuencia de la dinámica cuántica).

Las fuerzas intramoleculares son las que, dentro de la molécula, la mantienen unida, por ejemplo, los enlaces entre los átomos. Las fuerzas intermoleculares son las atracciones entre las moléculas, que determinan muchas de las propiedades físicas de una sustancia.

5.1 INTERACCIONES DE VAN DER WAALS

Son uniones de tipo dipolo-dipolo y de carácter electrostático. Podemos clasificarlas en tres tipos en función de la naturaleza de los dipolos, según sean éstos permanentes o inducidos.

La estabilidad de las proteínas tiene tanto aspectos termodinámicos como aspectos cinéticos. La estabilidad cinética es un concepto que está ligado al tiempo promedio en que una proteína mantiene su estructura y su función bajo ciertas condiciones.

La estabilidad de la proteínas depende de muchos factores. Por ejemplo, de la temperatura, el pH, la concentración y muchos más. Poniendo un ejemplo práctico, a medida que aumenta la temperatura, la proteína se despliega y pierde estructuras terciarias y secundarias.

Las proteínas se diferencian en la secuencia y número de aminoácidos.

Cuando la proteína consta de varias cadenas polipeptídicas o subunidades, se dice que tiene estructura cuaternaria. También decimos que en ese caso, se trata de una Proteína oligomérica, esto es, un oligómero formado por varios monómeros.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

Las proteínas pueden desnaturalizarse por acción química, calor o agitación, lo que hace que una proteína se despliegue o que sus cadenas de polipéptidos se desordenen, lo que suele dejar a las moléculas no funcionales.

Cuando la proteína aumenta su temperatura, cambia la estructura dando como resultado final una desnaturalización proteíca. A esto se le llama reacción de Maillard, una glicación no enzimática de las proteínas, esto significa una modificación que se produce por un cambio químico de los aminoácidos constituidos.

Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc...

Ya hemos visto un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria: la hemoglobina. Como se mencionó anteriormente, la hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro subunidades, dos del tipo α y dos del tipo β.

Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función de su composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua.

Estructural: Estas proteínas brindan estructura y soporte a las células. A mayor escala, también permiten que el cuerpo se mueva. Transporte/almacenamiento: Estas proteínas se unen y transportan átomos y moléculas pequeñas dentro de las células y por todo el cuerpo.

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por átomos de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y algunos tipos de proteínas contienen también fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Según su composición química

Proteínas simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas), albúminas. Proteína simple. Proteínas conjugadas o heteroproteína: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético.