¿Qué tipo de isomería forma parte de las proteínas?

En las proteínas, sólo se encuentran los isómeros l-alfa. Las cuantiosas combinaciones que se pueden lograr con los 20 aminoácidos en las cadenas polipeptídicas, otorgan gran diversidad a las funciones proteínicas.

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, son estereoisómeros. Esto significa que hay imágenes especulares de su estructura.

A estas dos formas se les denomina estereoisómeros; puesto que sus estructuras espaciales son imágenes especulares, no superponibles. A los dos estereoisómeros se les denomina: L y D. Sólo los aminoácidos proteicos “L” son útiles para la formación de las proteínas.

La isomería óptica es un tipo de isomería. Se produce cuando una molécula tiene un centro quiral, que es un átomo de carbono unido a cuatro grupos diferentes. Los isómeros ópticos son imágenes especulares no superponibles entre sí. Los isómeros ópticos se conocen como enantiómeros.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).

Existen dos formas básicas de isomería: Estructural y Estereoisomería. Si dos compuestos con la misma composición tienen diferente conectividad de los enlaces se denominan isómeros estructurales y si tiene la misma conectividad de enlaces son estereoisómeros.

La glucosa y la galactosa son estereoisómeros (tienen átomos unidos en el mismo orden pero con diferente arreglo espacial). Se diferencian en su estereoquímica en el carbono 4. La fructosa es un isómero estructural de la glucosa y la galactosa (tiene los mismos átomos pero están unidos en diferente orden).

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, ...

Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Todas las proteínas están formadas por los 20 aminoácidos primarios, en varias combinaciones. En este caso, los aminoácidos se unen entre sí (como perlas en una cadena) a través de enlaces amida, también llamados enlaces peptídicos, para formar proteínas.

Toda molécula que tiene un átomo de carbono asimétrico presenta isomería óptica. Un carbono es asimétrico cuando las cuatro valencias están saturadas por elementos o por radicales diferentes como R, R', R'', R'''. Estos isómeros, denominados también enantiómeros, son la imágen especular uno del otro.

Isomería óptica: Esta propiedad consiste en que las disoluciones de monosacáridos desvían el plano de luz polarizada, es decir, lo hacen girar un cierto ángulo. Si la desviación es hacia la derecha, el glúcido se denomina dextrógiro y se representa por (+).

Isomería de grupo funcional.. - Aquí, la diferente conectividad de los átomos, puede generar diferentes grupos funcionales en la cadena. Un ejemplo es el ciclohexano y el 1-hexeno, que tienen la misma fórmula molecular (C6H12), pero el ciclohexano es un alcano cíclico o cicloalcano y el 1-hexeno es un alqueno.

En química, una sustancia anfótera es aquella que puede reaccionar ya sea como un ácido o como una base. ​ La palabra deriva del prefijo griego amphi- (αμφu-), que significa 'ambos'. Muchos metales (tales como zinc, estaño, plomo, aluminio, y berilio) y la mayoría de los metaloides tienen óxidos o hidróxidos anfóteros.

b) Anfipático: se refiere a la cualidad que tienen algunas moléculas de ser a la vez hidrófilos e hidrófobos, dada su estructura molecular. Ej.: los fosfolípidos. Anfótero: cualidad de algunas moléculas de comportarse como ácidos o como bases dependiendo del medio en el que se encuentran. Ej.: los aminoácidos.

(Del gr. `el uno y el otro'.) adj. Dicho de sustancia química: Que puede comportarse como ácido o como base.

Es la que presenta sustancias con la misma fórmula molecular teniendo diferente grupo funcional, por ejemplo, C3H6O, puede corresponde a la molécula éter etil-metílico (función éter) o al 2 propanol (función alcohol).

Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural (y por tanto diferentes propiedades). Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico.

Es aquella en la que cambia el grupo funcional pero se mantiene la fórmula molecular del compuesto. Los isómeros de función son los que más difieren entre sí. Presentan propiedades físicas y químicas muy diferentes. Cada una de estas aminas puede presentar, además, isómeros de cadena y de posición.

Los carbohidratos presentan un tipo particular de estereoisomería: isomería óptica, en la cual se tienen parejas de formas isoméricas llamadas enantiómeros. Los enantiómeros son imágenes especulares no superponibles.

El etanol, CH3–CH2OH, y el éter metílico, CH3−O−CH3, son compuestos que se diferencian en su grupo funcional, hidroxi (−OH) en los alcoholes y oxi (−O−) en los éteres, por lo tanto, ambas sustancias son isómeros de función.

Son isómeros que difieren en su orientación alrededor de otros carbonos, con la misma formula estructural, pero con una disposición diferente en sus grupos, recibiendo nombres diferentes, Ejemplo de esto son la treosa y la eritrosa son dos aldotreosas con orientaciones contrarias alrededor del carbono 2, teniendo cada ...

Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína.

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína.

Así pues, los aminoácidos son los elementos más pequeños de las proteínas, mientras que las proteínas son la estructura final formada por dichos aminoácidos. La ventaja de las proteínas en relación con los aminoácidos es que reparan los daños en la estructura interna con mas facilidad.

Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según esten formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos. En la ilustración podemos apreciar el grupo porfirínico hemo de la hemoglobina, una heteroproteína.

Existen dos tipos de proteínas: las de origen animal, que se encuentran en carnes, pescados, huevos y productos lácteos. Y, las de origen vegetal, presentes en granos, legumbres, semillas y frutos secos (Medline Plus, 2021). Su consumo en la dieta es importante porque son esenciales para el crecimiento y el desarrollo.